مقاله درباره شیمیایی و ارزیابی

زمان هم زدن خمیر-حجم آب مصرفی 4 ns78/0
ns اثر معناداری در سطح احتمال 5 درصد ندارد.
Widget not in any sidebars

*معنادار در سطح احتمال 5 درصد

نمودار 3-1-توزیع اندازه ذرات آرد
طبق نمودار 3-2 با افزایش زمان هم‌زدن خمیر از 3 دقیقه به 6 دقیقه در حجم ثابت آب، مقدار گلوتن مرطوب جداشده افزایش معناداری پیدا کرد، که با مشاهدات فردریکس و همکاران در سال 2004 تطبیق دارد و به نظر می‌رسد علت آن تشکیل بهتر پیوندهای جدید در زنجیره‌ی پروتئین طی هم زدن مناسب خمیر و درنتیجه تجمع مطلوب لخته‌های گلوتن می‌باشد]20[. با ادامه‌ی افزایش زمان هم‌زدن خمیر از 6 دقیقه به 12 دقیقه به علت تضعیف شبکه گلوتن در اثر مخلوط کردن بیش از حد خمیر، وزن گلوتن مرطوب جداشده کاهش یافته که با گزارشات روبرت و همکاران در سال 1998 مطابقت دارد]37[.
با افزایش حجم آب مصرفی جهت تولید خمیرابه از 400 میلی‌لیتر به 800 میلی‌لیتر، افزایش معناداری در وزن گلوتن مرطوب جداشده می‌توان مشاهده کرد که علت آن را می‌توان بهبود در شستشو و تضعیف پیوندهای بین پروتئین و نشاسته دانست که نتیجه آن کاهش هدررفت گلوتن و تجمع بهتر آن است. استفاده از حجم آب 1200 میلی‌لیتر جهت تولید خمیرابه تأثیر معناداری بر وزن گلوتن مرطوب جداشده نداشت.در ادامه تیمارهای مختلف با زمان 6 دقیقه مخلوط‌کردن خمیر و استفاده از 800 میلی‌لیتر آب جهت تولید خمیرابه مورد ارزیابی قرار گرفتند.

نمودار3-2-مقایسه میانگین اثر پارامتر های فرآیند بر بازدهی جداسازی
3-3-تأثیر تیمارهای آنزیمی و شیمیایی بر بازدهی گلوتن
3-3-1-آنزیم گلوکز اکسیداز
دراثر فعالیت این آنزیم در محیط حاوی گلوکز و اکسیژن، گلوکز اکسید شده و پراکسید هیدروژن تولید می‌شود. هیدورژن‌ پراکسید به عنوان عامل اکسید کننده برگروه تیول عمل کرده و باتشکیل پیوند دی‌سولفید، سبب تجمع بهتر گلوتن مرطوب و بهبود جداسازی خواهد شد. در غلظت‌های بیشتر آنزیم، غلظت ‌پراکسید هیدروژن تولید شده افزایش یافته و تأثیرات متفاوتی بر ساختار گلوتن خواهد داشت]6[.
طبق نمودار 3-3 ، با افزایش غلظت آنزیم گلوکز اکسیداز از 20 تا ppm80 آنزیم، افزایش معناداری در مقدار گلوتن مرطوب جداشده مشاهده می‌شود که به نظر می‌رسد به دلیل خاصیت اکسیدکنندگی هیدروژن‌پراکسید تولید شده و تأثیر آن بر اکسید کردن گروه‌های تیول و تشکیل پیوند دی‌سولفید می‌باشد. اما در غلظت ppm120 آنزیم، کاهش معناداری در مقدار گلوتن مرطوب جداشده نسبت به سطح ppm80 آنزیم مشاهده می‌شود. غلظت بالای هیدروژن پراکسید در گلوتن در صورتی که بیشتر از حد مطلوب جهت ایجاد پیوند دی‌سولفید در ساختار گلوتن باشد، سبب اتصال عرضی بین آرابینوگزایلان و گلوتن خواهد شد]16[. به نظر می‌رسد در غلظت ppm120 آنزیم به دلیل افزایش غلظت هیدروژن‌پراکسید ایجاد اتصال عرضی بین آرابینوگزایلان و پروتئین، ویسکوزیته خمیرابه افزایش پیداکرده باشد و پیوندهای بین زنجیره‌های پروتئینی، به طور کامل تشکیل نشده باشد که نتیجه‌ی آن کاهش معنادار در گلوتن مرطوب جداشده می‌باشد. نتایج حاصل منطبق بر گزارشات دکامپس و همکاران در سال 2013 بود]16[. طبق جدول 3-3 اثر آنزیم گلوکزاکسیداز بر گلوتن مرطوب معنادار بوده است.
با افزایش غلظت آنزیم به ppm160، افزایش معنادار در گلوتن مرطوب جداشده نسبت به سطح قبلی مشاهده شد که به نظر می‌رسد علت آن تأثیر غلظت بسیار زیاد آنزیم بر ساختار فشرده گلیادین و تشکیل پیوند در این جزء می‌باشد. گلیادین حاوی گروه تیول کم و پیوندهای درون زنجیری می‌باشد وبا توجه به ساختار فشرده گلیادین، غلظت‌های بسیار زیاد آنزیم بر این جزء تأثیر می‌گذارد. بونت و همکاران در سال 2006 طی تحقیقاتی نتایج مشابهی را گزارش کرده بودند]8[.

نمودار3-3-مقایسه میانگین اثر آنزیم گلوکزاکسیداز بر بازدهی جداسازی گلوتن
3-3-2- آنزیم ترانس گلوتامیناز
آنزیم ترانس گلوتامیناز سبب ایجاد پیوند بین گلوتامین و لیزین می‌شود. در صورتی که لیزین در محیط نباشد، آب به عنوان پذیرنده‌ی آسیل عمل کرده و آنزیم سبب دی‌آمینه شدن گلوتامین می‌شود]35[.
همانگونه که در نمودار 3-4 میتوان مشاهده کرد، غلظت‌های80 و ppm200 ترانس گلوتامیناز سبب افزایش معنادار در بازدهی گلوتن مرطوب نسبت به تیمار شاهد شد. در سه غلظت 320، 400و ppm600 آنزیم، گلوتن مرطوب جداشده افزایش یافت اما در تیمار با غلظت ppm800 ترانس گلوتامیناز کاهش معناداری در بازدهی گلوتن مرطوب نسبت به غلظت‌های 320، 400و ppm600 آنزیم مشاهده شد که به نظر می‌رسد در این تیمار با افزایش غلظت آنزیم مقدار لیزین در دسترس کاهش یافته باشد و آنزیم با استفاده از ملکول آب به عنوان پذیرنده‌ی آسیل، سبب دی‎آمینه شدن گلوتامین در ساختار گلوتن شود. در اثر این پدیده چگالی بار منفی در ساختار گلوتن افزایش یافته و به دلیل نیروی دافعه و افزایش فاصله‌ی بین زنجیره‌ی پروتئین، پیوند بین گلوتن به وجود نمیآید و تجمع پروتئین به طور کامل رخ نمی‌دهد. که این مشاهده منطبق بر مشاهدات استفلانی و همکاران طی تحقیقات خود در سال 2010 بود]37[. همچنین طبق جدول 3-4 تجزیه‌ی واریانس داده‌ها اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر جداسازی گلوتن مرطوب معنادار بوده است.

نمودار3-4-مقایسه میانگین اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر بازدهی جداسازی گلوتن
3-3-3- آنزیم زایلاناز

Share this post

Post navigation

You might be interested in...